ພັນທະບັດ Disulfide ແມ່ນສ່ວນຫນຶ່ງທີ່ຂາດບໍ່ໄດ້ຂອງໂຄງສ້າງສາມມິຕິຂອງທາດໂປຼຕີນຫຼາຍ.ພັນທະບັດ covalent ເຫຼົ່ານີ້ສາມາດພົບເຫັນຢູ່ໃນເກືອບທັງຫມົດ peptides extracellular ແລະໂມເລກຸນທາດໂປຼຕີນ.
ພັນທະບັດ disulfide ຖືກສ້າງຕັ້ງຂຶ້ນເມື່ອປະລໍາມະນູ cysteine ຊູນຟູຣິກປະກອບເປັນພັນທະບັດດຽວ covalent ກັບອີກເຄິ່ງຫນຶ່ງຂອງອະຕອມຊູນຟູຣິກ cystine ຢູ່ໃນຕໍາແຫນ່ງທີ່ແຕກຕ່າງກັນຂອງທາດໂປຼຕີນ.ພັນທະບັດເຫຼົ່ານີ້ຊ່ວຍສະຖຽນລະພາບຂອງທາດໂປຼຕີນ, ໂດຍສະເພາະທີ່ secreted ຈາກຈຸລັງ.
ການສ້າງພັນທະບັດ disulfide ທີ່ມີປະສິດທິພາບປະກອບມີຫຼາຍດ້ານເຊັ່ນ: ການຄຸ້ມຄອງ cysteine ທີ່ເຫມາະສົມ, ການປ້ອງກັນການຕົກຄ້າງຂອງອາຊິດ amino, ວິທີການກໍາຈັດກຸ່ມປ້ອງກັນ, ແລະວິທີການຈັບຄູ່.
Peptides ໄດ້ຖືກຕິດດ້ວຍພັນທະບັດ disulfide
ອົງການຈັດຕັ້ງ Gutuo ມີເທກໂນໂລຍີວົງແຫວນພັນທະບັດ disulfide ແກ່.ຖ້າ peptide ມີ Cys ຄູ່ດຽວ, ການສ້າງພັນທະບັດ disulfide ແມ່ນກົງໄປກົງມາ.Peptides ຖືກສັງເຄາະໃນໄລຍະແຂງຫຼືຂອງແຫຼວ,
ຫຼັງຈາກນັ້ນ, ມັນໄດ້ຖືກ oxidized ໃນການແກ້ໄຂ pH8-9.ການສັງເຄາະແມ່ນຂ້ອນຂ້າງສັບສົນໃນເວລາທີ່ສອງຫຼືຫຼາຍກວ່າຄູ່ຂອງພັນທະບັດ disulfide ຕ້ອງໄດ້ຮັບການສ້າງຕັ້ງຂຶ້ນ.ເຖິງແມ່ນວ່າການສ້າງພັນທະບັດ disulfide ປົກກະຕິແລ້ວແມ່ນສໍາເລັດຊ້າໃນໂຄງການສັງເຄາະ, ບາງຄັ້ງການນໍາສະເຫນີຂອງ disulfides preformed ແມ່ນເປັນປະໂຫຍດສໍາລັບການເຊື່ອມຕໍ່ຫຼື elongating ຕ່ອງໂສ້ peptide.Bzl ເປັນກຸ່ມປົກປ້ອງ Cys, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys, ແລະອື່ນໆ, ຖືກນໍາໃຊ້ຢ່າງກວ້າງຂວາງໃນ symbiont.ພວກເຮົາຊ່ຽວຊານໃນການສັງເຄາະ disulphide peptide ລວມທັງ:
1. ສອງຄູ່ຂອງພັນທະບັດ disulfide ສ້າງຕັ້ງຂຶ້ນພາຍໃນໂມເລກຸນແລະສອງຄູ່ຂອງພັນທະບັດ disulfide ແມ່ນສ້າງຕັ້ງຂຶ້ນລະຫວ່າງໂມເລກຸນ.
2. ສາມຄູ່ຂອງພັນທະບັດ disulfide ສ້າງຕັ້ງຂຶ້ນພາຍໃນໂມເລກຸນແລະສາມຄູ່ຂອງພັນທະບັດ disulfide ແມ່ນສ້າງຕັ້ງຂຶ້ນລະຫວ່າງໂມເລກຸນ.
3. ການສັງເຄາະອິນຊູລິນ polypeptide, ບ່ອນທີ່ສອງຄູ່ຂອງພັນທະບັດ disulfide ຖືກສ້າງຕັ້ງຂຶ້ນລະຫວ່າງລໍາດັບ peptide ທີ່ແຕກຕ່າງກັນ.
4. ການສັງເຄາະຂອງສາມຄູ່ຂອງ disulfide-bonded peptides
ເປັນຫຍັງກຸ່ມ cysteyl amino (Cys) ຈຶ່ງພິເສດ?
ລະບົບຕ່ອງໂສ້ຂ້າງຂອງ Cys ມີກຸ່ມປະຕິກິລິຍາທີ່ມີການເຄື່ອນໄຫວຫຼາຍ.ປະລໍາມະນູຂອງ hydrogen ໃນກຸ່ມນີ້ໄດ້ຖືກທົດແທນໄດ້ຢ່າງງ່າຍດາຍໂດຍອະນຸມູນອິສະລະແລະກຸ່ມອື່ນໆ, ແລະດັ່ງນັ້ນຈຶ່ງສາມາດສ້າງພັນທະບັດ covalent ໄດ້ຢ່າງງ່າຍດາຍກັບໂມເລກຸນອື່ນໆ.
ພັນທະບັດ Disulfide ແມ່ນສ່ວນຫນຶ່ງທີ່ສໍາຄັນຂອງໂຄງສ້າງ 3D ຂອງທາດໂປຼຕີນຫຼາຍ.ພັນທະບັດຂົວ Disulphide ສາມາດຫຼຸດຜ່ອນຄວາມຍືດຫຍຸ່ນຂອງ peptide, ເພີ່ມຄວາມແຂງ, ແລະຫຼຸດຜ່ອນຈໍານວນຮູບພາບທີ່ມີທ່າແຮງ.ການຈໍາກັດຮູບພາບນີ້ແມ່ນມີຄວາມຈໍາເປັນສໍາລັບກິດຈະກໍາທາງຊີວະພາບແລະຄວາມຫມັ້ນຄົງຂອງໂຄງສ້າງ.ການທົດແທນຂອງມັນອາດຈະເປັນລະຄອນສໍາລັບໂຄງສ້າງລວມຂອງທາດໂປຼຕີນ.ອາຊິດ amino hydrophobic ເຊັ່ນ: Dew, Ile, Val ເປັນ helix stabilizer.ເນື່ອງຈາກວ່າມັນເຮັດໃຫ້ສະຖຽນລະພາບຂອງ disulfide-bond α-helix ຂອງການສ້າງ cysteine ເຖິງແມ່ນວ່າ cysteine ບໍ່ໄດ້ປະກອບເປັນພັນທະບັດ disulfide.ນັ້ນແມ່ນ, ຖ້າສານຕົກຄ້າງຂອງ cysteine ທັງຫມົດຢູ່ໃນສະພາບທີ່ຫຼຸດລົງ, (-SH, ບັນຈຸກຸ່ມ sulfhydryl ຟຣີ), ອັດຕາສ່ວນສູງຂອງຊິ້ນສ່ວນ helical ຈະເປັນໄປໄດ້.
ພັນທະບັດ disulfide ທີ່ສ້າງຂຶ້ນໂດຍ cysteine ແມ່ນທົນທານຕໍ່ຄວາມຫມັ້ນຄົງຂອງໂຄງສ້າງຂັ້ນສາມ.ໃນກໍລະນີຫຼາຍທີ່ສຸດ, ຂົວ SS ລະຫວ່າງພັນທະບັດແມ່ນມີຄວາມຈໍາເປັນສໍາລັບການສ້າງຕັ້ງໂຄງສ້າງ quaternary.ບາງຄັ້ງການຕົກຄ້າງຂອງ cysteine ເຊິ່ງປະກອບເປັນພັນທະບັດ disulfide ແມ່ນຢູ່ໄກກັນໃນໂຄງສ້າງຕົ້ນຕໍ.topology ຂອງພັນທະບັດ disulfide ແມ່ນພື້ນຖານສໍາລັບການວິເຄາະຂອງທາດໂປຼຕີນຈາກໂຄງສ້າງຕົ້ນຕໍ homology.ການຕົກຄ້າງຂອງ cysteine ຂອງທາດໂປຼຕີນ homologous ໄດ້ຖືກອະນຸລັກຫຼາຍ.ພຽງແຕ່ tryptophan ໄດ້ຖືກຮັກສາໄວ້ທາງສະຖິຕິຫຼາຍກ່ວາ cysteine .
cysteine ແມ່ນຕັ້ງຢູ່ໃຈກາງຂອງສະຖານທີ່ catalytic ຂອງ thiolase ໄດ້.cysteine ສາມາດປະກອບເປັນຕົວກາງ acyl ໂດຍກົງກັບ substrate ໄດ້.ຮູບແບບທີ່ຫຼຸດລົງເຮັດຫນ້າທີ່ເປັນ "buffer sulfur" ທີ່ຮັກສາ cysteine ໃນທາດໂປຼຕີນໃນສະຖານະທີ່ຫຼຸດລົງ.ເມື່ອ pH ຕໍ່າ, ຄວາມສົມດຸນເຮັດໃຫ້ຮູບແບບ -SH ຫຼຸດລົງ, ໃນຂະນະທີ່ຢູ່ໃນສະພາບແວດລ້ອມທີ່ເປັນດ່າງ -SH ມັກຈະຖືກ oxidized ໃນຮູບແບບ -SR, ແລະ R ແມ່ນຫຍັງແຕ່ເປັນອະຕອມຂອງໄຮໂດເຈນ.
cysteine ຍັງສາມາດປະຕິກິລິຍາກັບ hydrogen peroxide ແລະ peroxides ອິນຊີເປັນ detoxicant.
ເວລາປະກາດ: ພຶດສະພາ-19-2023