ບົດບາດຂອງ phosphorylation ໃນ peptides ແມ່ນຫຍັງ?

Phosphorylation ມີຜົນກະທົບຕໍ່ທຸກໆດ້ານຂອງຊີວິດຂອງເຊນ, ແລະທາດໂປຼຕີນ kinases ມີຜົນກະທົບຕໍ່ທຸກໆດ້ານຂອງຫນ້າທີ່ການສື່ສານພາຍໃນຈຸລັງໂດຍການຄວບຄຸມເສັ້ນທາງສັນຍານແລະຂະບວນການຂອງເຊນ.ຢ່າງໃດກໍຕາມ, phosphorylation aberrant ຍັງເປັນສາເຫດຂອງພະຍາດຈໍານວນຫຼາຍ;ໂດຍສະເພາະ, kinases ທາດໂປຼຕີນທີ່ກາຍພັນແລະ phosphatase ສາມາດເຮັດໃຫ້ເກີດພະຍາດຫຼາຍ, ແລະສານພິດທໍາມະຊາດຈໍານວນຫຼາຍແລະເຊື້ອພະຍາດຍັງມີຜົນກະທົບໂດຍການປ່ຽນແປງສະຖານະພາບ phosphorylation ຂອງທາດໂປຼຕີນຈາກ intracellular.

Phosphorylation ຂອງ serine (Ser), threonine (Thr), ແລະ tyrosine (Tyr) ແມ່ນຂະບວນການດັດແປງທາດໂປຼຕີນທີ່ປີ້ນກັບກັນ.ພວກເຂົາເຈົ້າມີສ່ວນຮ່ວມໃນລະບຽບການຂອງກິດຈະກໍາ cellular ຫຼາຍ, ເຊັ່ນ: ສັນຍານ receptor, ສະມາຄົມຂອງທາດໂປຼຕີນແລະການແບ່ງສ່ວນ, ການກະຕຸ້ນຫຼື inhibition ຂອງການເຮັດວຽກຂອງທາດໂປຼຕີນ, ແລະແມ້ກະທັ້ງການຢູ່ລອດຂອງເຊນ.ຟອສເຟດຖືກຄິດຄ່າທາງລົບ (ສອງຄ່າລົບຕໍ່ກຸ່ມຟອສເຟດ).ດັ່ງນັ້ນ, ການເພີ່ມເຕີມຂອງພວກມັນປ່ຽນແປງຄຸນສົມບັດຂອງທາດໂປຼຕີນ, ເຊິ່ງປົກກະຕິແລ້ວແມ່ນການປ່ຽນແປງທີ່ສອດຄ່ອງ, ນໍາໄປສູ່ການປ່ຽນແປງໂຄງສ້າງຂອງທາດໂປຼຕີນ.ເມື່ອກຸ່ມຟອສເຟດຖືກໂຍກຍ້າຍ, ການສອດຄ່ອງຂອງທາດໂປຼຕີນຈະກັບຄືນສູ່ສະພາບເດີມ.ຖ້າທາດໂປຼຕີນທີ່ສອດຄ່ອງທັງສອງສະແດງກິດຈະກໍາທີ່ແຕກຕ່າງກັນ, phosphorylation ສາມາດເຮັດຫນ້າທີ່ເປັນຕົວປ່ຽນໂມເລກຸນສໍາລັບທາດໂປຼຕີນເພື່ອຄວບຄຸມກິດຈະກໍາຂອງມັນ.

ຮໍໂມນຈໍານວນຫຼາຍຄວບຄຸມກິດຈະກໍາຂອງເອນໄຊສະເພາະໂດຍການເພີ່ມສະຖານະ phosphorylation ຂອງ serine (Ser) ຫຼື threonine (Thr) ຕົກຄ້າງ, ແລະ tyrosine (Tyr) phosphorylation ສາມາດກະຕຸ້ນໂດຍປັດໃຈການຂະຫຍາຍຕົວ (ເຊັ່ນ insulin).ກຸ່ມ phosphate ຂອງອາຊິດ amino ເຫຼົ່ານີ້ສາມາດໄດ້ຮັບການໂຍກຍ້າຍອອກຢ່າງໄວວາ.ດັ່ງນັ້ນ, Ser, Thr, ແລະ Tyr ປະຕິບັດຫນ້າທີ່ເປັນຕົວປ່ຽນໂມເລກຸນໃນລະບຽບການຂອງກິດຈະກໍາຂອງເຊນເຊັ່ນ: ການຂະຫຍາຍເນື້ອງອກ.

peptides ສັງເຄາະມີບົດບາດທີ່ເປັນປະໂຫຍດຫຼາຍໃນການສຶກສາຂອງທາດໂປຼຕີນຈາກ kinase substrates ແລະປະຕິສໍາພັນ.ຢ່າງໃດກໍ່ຕາມ, ມີບາງປັດໃຈທີ່ຂັດຂວາງຫຼືຈໍາກັດການປັບຕົວຂອງເທກໂນໂລຍີສັງເຄາະ phosphopeptide, ເຊັ່ນ: ຄວາມບໍ່ສາມາດທີ່ຈະບັນລຸອັດຕະໂນມັດຢ່າງເຕັມທີ່ຂອງການສັງເຄາະໄລຍະແຂງແລະການຂາດການເຊື່ອມຕໍ່ສະດວກກັບເວທີການວິເຄາະມາດຕະຖານ.

ແພລະຕະຟອມການສັງເຄາະ peptide ແລະເທກໂນໂລຍີດັດແປງ phosphorylation ເອົາຊະນະຂໍ້ຈໍາກັດເຫຼົ່ານີ້ໃນຂະນະທີ່ປັບປຸງປະສິດທິພາບການສັງເຄາະແລະການຂະຫຍາຍຂະຫນາດ, ແລະເວທີດັ່ງກ່າວແມ່ນເຫມາະສົມດີສໍາລັບການສຶກສາຂອງທາດໂປຼຕີນຈາກ kinase substrates, antigens, ໂມເລກຸນຜູກມັດ, ແລະ inhibitors.