ພັນທະບັດທີ່ບໍ່ມີຄວາມຮູ້ສຶກເປັນສ່ວນທີ່ຂາດບໍ່ໄດ້ຂອງໂຄງສ້າງສາມມິຕິຂອງທາດໂປຼຕີນໃຫ້ຫຼາຍມິຕິ. ພັນທະບັດທີ່ມີທາດ covalent ເຫຼົ່ານີ້ສາມາດພົບໄດ້ໃນເກືອບທັງຫມົດ peptides ແລະໂມເລກຸນທີ່ມີໂປຣຕີນ.
ຄວາມຜູກພັນຂອງຄວາມບໍ່ພໍໃຈແມ່ນໄດ້ຖືກສ້າງຕັ້ງຂຶ້ນໃນເວລາທີ່ປະລໍາມະນູ Sulfur ປະກອບເປັນພັນທະບັດແບບດຽວທີ່ມີສ່ວນຮ່ວມກັບເຄິ່ງຫນຶ່ງຂອງ sulfur sulfur ໃນສະຖານະພາບທີ່ແຕກຕ່າງກັນໃນທາດໂປຼຕີນທີ່ແຕກຕ່າງກັນ. ພັນທະບັດເຫຼົ່ານີ້ຊ່ວຍເຮັດໃຫ້ໂປຣຕີນສະຖຽນລະພາບ, ໂດຍສະເພາະແມ່ນສິ່ງທີ່ລຶກລັບຈາກຈຸລັງ.
ການສ້າງຕັ້ງຂອງພັນທະບັດທີ່ບໍ່ມີປະສິດຕິພາບໄດ້ລວມທັງຫລາຍດ້ານເຊັ່ນ: ການປົກປ້ອງຂອງ cystines, ການປົກປ້ອງຂອງກຸ່ມປ້ອງກັນອາບໍລິສຸດ, ກຸ່ມກໍາຈັດຂອງກຸ່ມປ້ອງກັນ, ແລະວິທີການຈັບຄູ່.
peptides ໄດ້ຖືກ grafed ກັບພັນທະບັດ disulfide
ອົງການຈັດຕັ້ງ Gutuo ມີເຕັກໂນໂລຢີແຫວນທີ່ບໍ່ດີແກ່. ຖ້າ peptide ມີພຽງແຕ່ຫນຶ່ງຄູ່ຂອງ cys, ການສ້າງພັນທະບັດທີ່ບໍ່ມີພັນທະບັດແມ່ນກົງໄປກົງມາ. peptides ແມ່ນຖືກສັງເຄາະໃນໄລຍະທີ່ແຂງຫຼືຂອງແຫຼວ,
ມັນໄດ້ຖືກຜຸພັງຈາກນັ້ນໃນການແກ້ໄຂ ph809. ການສັງເຄາະແມ່ນຂ້ອນຂ້າງສັບສົນຂ້ອນຂ້າງໃນເວລາທີ່ສອງຫຼືຫຼາຍພັນພັນຫຼືຫຼາຍພັນພັນຂອງພັນທະບັດທີ່ບໍ່ຈໍາເປັນຕ້ອງໄດ້ສ້າງຕັ້ງຂຶ້ນ. ເຖິງແມ່ນວ່າການສ້າງພັນທະບັດທີ່ບໍ່ມີຄວາມຜູກພັນແມ່ນສໍາເລັດໃນລະດັບທ້າຍໃນໂຄງການສັງເຄາະ, ບາງຄັ້ງການແນະນໍາຂອງການລົບລ້າງຄວາມຫຍຸ້ງຍາກແມ່ນໄດ້ປຽບໃນການເຊື່ອມໂຍງຫຼືມີຕ່ອງໂສ້ peptide peptide. BZL ແມ່ນການປ້ອງກັນກຸ່ມ, MEB, MOB, TRT, TRT, TMOB, TMOB, ACM, NPYS, ໃຊ້ໃນ symbiont. ພວກເຮົາຊ່ຽວຊານໃນການສັງເຄາະ peptulphide peptide ລວມທັງ:
1. ສອງຄູ່ຂອງພັນທະບັດທີ່ບໍ່ດີສອງຄູ່ໄດ້ຖືກສ້າງຕັ້ງຂຶ້ນພາຍໃນໂມເລກຸນແລະພັນທະບັດທີ່ບໍ່ມີຄວາມຮູ້ສອງຄູ່ໄດ້ຖືກສ້າງຕັ້ງຂື້ນລະຫວ່າງໂມເລກຸນ
2. ພັນທະບັດທີ່ບໍ່ມີຄວາມຮູ້ສຶກປະມານສາມຄູ່ໄດ້ຖືກສ້າງຕັ້ງຂຶ້ນພາຍໃນໂມເລກຸນແລະພັນທະບັດຂອງຄວາມບໍ່ສະບາຍສາມຄູ່ແມ່ນສ້າງຕັ້ງຂື້ນລະຫວ່າງໂມເລກຸນ
3. ການປະສົມປະສານ polypeptide insulin, ບ່ອນທີ່ສອງຄູ່ຂອງພັນທະບັດ disulfide ໄດ້ຖືກສ້າງຕັ້ງຂື້ນລະຫວ່າງລໍາດັບ peptide ທີ່ແຕກຕ່າງກັນ
4. ການສັງເຄາະຂອງສິບສອງຄູ່ຂອງ peptides ທີ່ມີຄວາມຜູກພັນ
ເປັນຫຍັງ Cysteinyl Amino ກຸ່ມ (CYS) ພິເສດ?
ລະບົບຕ່ອງໂສ້ຂ້າງຂອງ CYS ມີກຸ່ມປະຕິກິລິຍາທີ່ມີການເຄື່ອນໄຫວຫຼາຍ. ປະລໍາມະນູໄຮໂດຼລິກໃນກຸ່ມນີ້ແມ່ນໄດ້ທົດແທນໄດ້ງ່າຍໂດຍສານເຊື້ອລາທີ່ບໍ່ເສຍຄ່າແລະກຸ່ມອື່ນໆ, ແລະດັ່ງນັ້ນຈິ່ງສາມາດປະກອບພັນທະບັດທີ່ມີທາດ covalent ກັບໂມເລກຸນອື່ນໆ.
ພັນທະບັດທີ່ບໍ່ມີຄວາມຮູ້ສຶກເປັນສ່ວນຫນຶ່ງທີ່ສໍາຄັນຂອງໂຄງສ້າງ 3D ຂອງທາດໂປຼຕີນໃຫ້ຫຼາຍ. ພັນທະບັດຂົວຂ້າມຂົວສາມາດຫຼຸດຜ່ອນຄວາມຍືດຍຸ່ນຂອງ peptide, ເພີ່ມຄວາມແຂງ, ແລະຫຼຸດຈໍານວນຮູບທີ່ມີທ່າແຮງ. ຂໍ້ຈໍາກັດຮູບພາບນີ້ແມ່ນສິ່ງທີ່ຈໍາເປັນສໍາລັບກິດຈະກໍາດ້ານຊີວະວິທະຍາແລະຄວາມຫມັ້ນຄົງຂອງໂຄງສ້າງ. ການທົດແທນຂອງມັນອາດຈະຕື່ນເຕັ້ນສໍາລັບໂຄງສ້າງໂດຍລວມຂອງທາດໂປຼຕີນ. ອາຊິດ amino amino ທີ່ມີຄວາມເສຍຫາຍເຊັ່ນ: ນ້ໍາຕົກ, ILE, Val ແມ່ນສະຖຽນລະພາບຂອງ Helix. ເນື່ອງຈາກວ່າມັນສະຖຽນລະພາບຂອງຄວາມບໍ່ສະຖຽນລະພາບທີ່ບໍ່ມີພັນທະບັດα-hardix ຂອງການສ້າງຕັ້ງ Cysteine ເຖິງແມ່ນວ່າບໍ່ໄດ້ປະກອບເປັນພັນທະບັດທີ່ບໍ່ສະຫຼາດ. ນັ້ນແມ່ນ, ຖ້າວ່າເສດເຫຼືອທັງຫມົດແມ່ນຢູ່ໃນສະພາບທີ່ຫຼຸດລົງ, (-SH, ແບກຫາບກຸ່ມ sulfhydryl ຟຣີ), ສ່ວນຮ້ອຍສູງຂອງຊິ້ນສ່ວນ helical ອາດຈະເປັນໄປໄດ້.
ພັນທະບັດທີ່ບໍ່ສະຫຼາດສ້າງຕັ້ງຂຶ້ນໂດຍ cysteine ແມ່ນທົນທານກັບຄວາມຫມັ້ນຄົງຂອງໂຄງສ້າງຂັ້ນສາມ. ໃນກໍລະນີຫຼາຍທີ່ສຸດ, ຂົວຂອງ S-s ລະຫວ່າງພັນທະບັດແມ່ນມີຄວາມຈໍາເປັນສໍາລັບການສ້າງຕັ້ງໂຄງສ້າງທີ່ມີໂຄງສ້າງ. ບາງຄັ້ງສິ່ງເສດເຫຼືອຂອງລະບົບຕ່ອງໂສ້ທີ່ປະກອບເປັນພັນທະບັດທີ່ບໍ່ສະຫຼາດແມ່ນຫ່າງໄກຢູ່ໃນໂຄງສ້າງຫລັກ. topology ຂອງພັນທະບັດການລະເມີດແມ່ນພື້ນຖານສໍາລັບການວິເຄາະຂອງໂຄງສ້າງໂຄງສ້າງໂຄງສ້າງຕົ້ນຕໍທາດໂປຼຕີນ. ສິ່ງເສດເຫຼືອຂອງ The Cystine ຂອງທາດໂປຼຕີນ homologous ແມ່ນມີການອະນຸລັກຫຼາຍ. ພຽງແຕ່ tryptophan ມີສະຖິຕິທີ່ມີການອະນຸລັກທາງດ້ານສະຖິຕິຫຼາຍກ່ວາ cysteine.
The Cysteine ແມ່ນຕັ້ງຢູ່ໃຈກາງຂອງເວັບໄຊທ໌ຂອງ catalytic ຂອງຕົວອັກເສບ. Cysteine ສາມາດປະກອບເປັນ acyl intermedes ໂດຍກົງກັບ substrate ໄດ້. ຮູບແບບທີ່ຫຼຸດລົງເຮັດຫນ້າທີ່ເປັນ "buffer ຊູນຟູຣິກ" ທີ່ເຮັດໃຫ້ Cysteine ໃນທາດໂປຼຕີນໃນສະພາບການຫຼຸດລົງ. ໃນເວລາທີ່ pH ແມ່ນຕໍ່າ, ຄວາມສົມດຸນທີ່ມັກແບບຟອມທີ່ຫຼຸດລົງ, ໃນສະພາບແວດລ້ອມທີ່ເປັນດ່າງແມ່ນມັກຈະໄດ້ຮັບການຜຸພັງຫຼາຍກວ່າ, ແລະ r ແມ່ນຫຍັງນອກເຫນືອຈາກ hydrogen Atom.
Cysteine ຍັງສາມາດມີປະຕິກິລິຍາກັບ hydrogen peroxide ແລະ peroxides ປອດສານພິດເປັນການປະຕິເສດ.
ເວລາໄປສະນີ: 2025-07-02