ພາບລວມຂອງການດັດແປງທາງເຄມີຂອງ peptides

Peptides ແມ່ນຫ້ອງຮຽນຂອງທາດປະສົມທີ່ສ້າງຕັ້ງຂຶ້ນໂດຍການເຊື່ອມຕໍ່ຂອງອາຊິດ amino ຫຼາຍໂດຍຜ່ານພັນທະບັດ peptide. ພວກເຂົາມີຄວາມເປັນຢູ່ໃນສິ່ງມີຊີວິດ. ເຖິງປະຈຸບັນ, ສິບພັນ peptides ຂອງ peptides ໄດ້ຖືກພົບເຫັນຢູ່ໃນສິ່ງມີຊີວິດ. Peptides ມີບົດບາດສໍາຄັນໃນການຄວບຄຸມກິດຈະກໍາທີ່ເປັນປະໂຫຍດຂອງລະບົບຕ່າງໆ, ອະໄວຍະວະແລະຈຸລັງແລະມີການຄົ້ນຄວ້າໃນການວິເຄາະທີ່ເປັນປະໂຫຍດ, ການພັດທະນາຢາຕ້ານເຊື້ອແລະຂົງເຂດອື່ນໆ. ດ້ວຍການພັດທະນາດ້ານເຕັກໂນໂລຢີດ້ານເຕັກໂນໂລຢີດ້ານເຕັກໂນໂລຢີດ້ານເຕັກໂນໂລຢີແລະ peptide, ຢາເສບຕິດທີ່ມີຫຼາຍແລະ peptide ໄດ້ຖືກພັດທະນາແລະນໍາໃຊ້ໃນຄລີນິກ.

ມີການດັດແປງທີ່ຫລາກຫລາຍ, ເຊິ່ງສາມາດແບ່ງອອກເປັນການດັດແກ້ກົດຫມາຍແລະການດັດແປງທີ່ບໍ່ມີການດັດແປງ, ແລະອື່ນໆ. ເປັນວິທີທີ່ສໍາຄັນທີ່ຈະປ່ຽນແປງໂຄງສ້າງຕ່ອງໂສ້ຕົ້ນຕໍຫຼືກຸ່ມທີ່ມີການປ່ຽນແປງຂອງນ້ໍາ, ໃຫ້ປ່ຽນແປງ indengenions

1. Cyclization

peptides Cyclic ມີຫລາຍໃບສະຫມັກໃນຊີວະພາບ, ແລະ peptides ທໍາມະຊາດຫຼາຍຢ່າງກັບກິດຈະກໍາທາງຊີວະພາບແມ່ນ Peptides Cyclic. ເພາະວ່າ peptides ຂອງວົງຈອນມີແນວໂນ້ມທີ່ຈະເຂັ້ມງວດກ່ວາ peptides linear, ພວກເຂົາທົນທານຕໍ່ກັບລະບົບຍ່ອຍອາຫານ, ແລະສະແດງຄວາມເປັນເອກະພາບທີ່ເຂັ້ມແຂງສໍາລັບຜູ້ຮັບເປົ້າຫມາຍ. Cyclization ແມ່ນວິທີທາງໂດຍກົງທີ່ສຸດໃນການສັງເຄາະ peptides Cyclic, ໂດຍສະເພາະແມ່ນ peptides ກັບ skeleton ໂຄງປະກອບຂະຫນາດໃຫຍ່. ອີງຕາມຮູບແບບ Cyclization, ມັນສາມາດແບ່ງອອກເປັນປະເພດຕ່ອງໂສ້ຂ້າງຄຽງຂ້າງ, ຢູ່ປາຍທາງ - ປະເພດຕ່ອງໂສ້ຂ້າງ, ປະເພດປາຍ (ສິ້ນສຸດລົງປະເພດ).

(1) sewchain-to-sidechain
ລະບົບຕ່ອງໂສ້ຂ້າງຄຽງທີ່ສຸດທີ່ສຸດກັບ cyclization ດ້ານຕ່ອງໂສ້ຂ້າງແມ່ນການເຍາະເຍີ້ຍລະຫວ່າງສິ່ງເສດເຫຼືອຂອງລະຫວ່າງການຫຼຸດຜ່ອນ. Cyclization ນີ້ຖືກນໍາສະເຫນີໂດຍຄູ່ຂອງສິ່ງເສດເຫຼືອຂອງ cysteine ຄູ່ທີ່ກໍາລັງຫັກອອກແລະຫຼັງຈາກນັ້ນຜຸພັງເພື່ອປະກອບເປັນພັນທະບັດ disulfide. Polycyclic synthesis can be achieved by selective removal of sulfhydryl protection groups. Cyclization ສາມາດເຮັດໄດ້ບໍ່ວ່າຈະຢູ່ໃນລະລາຍການແບ່ງແຍກຫຼັງການແຍກຫຼືຢູ່ໃນຢາງທີ່ຂາດຫາຍໃຈ. Cyclization ສຸດຢາງອາດຈະມີປະສິດຕິຜົນຫນ້ອຍກ່ວາ cyclization ລະລາຍເພາະວ່າ peptides ໃນຢາງທີ່ບໍ່ສອດຄ່ອງກັນ. ອີກປະເພດຫນຶ່ງລະບົບຕ່ອງໂສ້ຂ້າງຄຽງ - Side Cyclization Cyclization ແມ່ນການສ້າງຕັ້ງຂອງໂຄງສ້າງທີ່ມີອາຊິດ amide ແລະສ່ວນປະກອບຂອງອາຊິດ amino ແລະສ່ວນທີ່ປົກປ້ອງຮ່າງກາຍ ລະບົບຕ່ອງໂສ້ດ້ານທີສາມ - Side Cyclization Cyclization ແມ່ນການສ້າງຕັ້ງຂອງຜ້າພັນຄໍຂອງທ່ານໂດຍ tyrosine ຫຼື p-hydroxypenclyllyClyCalyCine. ປະເພດ Cyclization ຂອງຜະລິດຕະພັນແບບທໍາມະຊາດນີ້ແມ່ນພົບໃນຜະລິດຕະພັນຈຸລິນຊີ, ແລະຜະລິດຕະພັນ Cyclization ມັກຈະມີຄຸນຄ່າທາງຢາທີ່ມີຄ່າໃຊ້ຈ່າຍ. ການກະກຽມຂອງທາດປະສົມເຫຼົ່ານີ້ຮຽກຮ້ອງໃຫ້ມີເງື່ອນໄຂປະຕິກິລິຍາທີ່ເປັນເອກະລັກ, ສະນັ້ນພວກມັນບໍ່ໄດ້ຖືກນໍາໃຊ້ເລື້ອຍໆໃນການສັງເຄາະຂອງ peptides ທໍາມະດາ.

(2) ຢູ່ປາຍຍອດກັບ sidechain
cyclization ລະບົບຕ່ອງໂສ້ດ້ານຂ້າງຂອງທ່າເຮືອມັກຈະມີຢູ່ໃນຫ້ອງໂຖງທີ່ມີລະບົບຕ່ອງໂສ້ amino ຂອງ lysine ຫຼື orginithine Side Connal, ຫຼືຊ່ອງທາງຂອງອາຊິດ accartic cyclization polypeptide ອື່ນໆແມ່ນເຮັດໂດຍການປະກອບເປັນພັນທະບັດ ethle ລະຫວ່າງຕ່ອງໂສ້ c ແລະ sigine ຫຼື swonine ຫຼື swonine.

(3) ປະເພດປາຍຫຼື
ການລະບົບຕ່ອງໂສ້ polyspeptes ສາມາດເປັນໄດ້ມີການຂີ່ຈັກໃນການລະລາຍຫຼືມີການສ້ອມແຊມໃສ່ນ້ໍາຢາງໂດຍການແຂ່ງຂັນລະບົບຕ່ອງໂສ້. ຄວາມເຂັ້ມຂົ້ນຂອງ peptides ຕ່ໍາຄວນໄດ້ຮັບການນໍາໃຊ້ໃນການສູນກາງສູນກາງເພື່ອຫຼີກເວັ້ນການ oligomerization ຂອງ peptider. ຜົນຜະລິດຂອງວົງແຫວນຂອງວົງການຂະຫນາດນ້ອຍກັບຫາງເຖິງຫາງແມ່ນຂື້ນກັບລໍາດັບຂອງລະບົບຕ່ອງໂສ້ polypeptide. ເພາະສະນັ້ນ, ກ່ອນທີ່ຈະກະກຽມ peptides cyclic ໃນລະດັບໃຫຍ່, ຫ້ອງສະຫມຸດຂອງ peptides ທີ່ເປັນໄປໄດ້ລະບົບ peptides ຄວນ, ຕິດຕາມໂດຍ cyclization ເພື່ອຊອກຫາລໍາດັບທີ່ມີຜົນໄດ້ຮັບທີ່ດີທີ່ສຸດ.

2. n-methylation

N-methylation ເດີມເກີດຂື້ນໃນ peptides ທໍາມະຊາດແລະຖືກນໍາສະເຫນີເປັນ sonthesis peptide ການສັງເຄາະ peptides ໂດຍໃຊ້ອະນຸພັນອາຊິດ amino ຂອງ nethylated ແມ່ນວິທີທີ່ສໍາຄັນທີ່ສຸດ. ນອກຈາກນັ້ນ, MitsunoBu ຕິກິຣິຍາຂອງ n- (2-nitrobenzelone chlorate) polypeptide-resin edinate ກັບ methanol ຍັງສາມາດໃຊ້ໄດ້. ວິທີການນີ້ໄດ້ຖືກນໍາໃຊ້ໃນການກະກຽມຫ້ອງສະຫມຸດ Peptide Peptide Catfiraster ປະກອບດ້ວຍອາຊິດ amino nethylated nethylated.

3. phosphorylation

Phosphorylation ແມ່ນຫນຶ່ງໃນການດັດແປງທາງຫຼັງການຕິດຕໍ່ພົວພັນກັນທີ່ສຸດໃນທໍາມະຊາດ. ໃນຈຸລັງຂອງມະນຸດ, ຫຼາຍກ່ວາ 30% ຂອງທາດໂປຼຕີນແມ່ນ phosphorylated. Phosphorylation, ໂດຍສະເພາະແມ່ນ phosphorylation ທີ່ສໍາຄັນ, ມີບົດບາດສໍາຄັນຫຼາຍຢ່າງໃນການຄວບຄຸມຫຼາຍຂະບວນການ, ວົງຈອນການ, ວົງຈອນການແລະລະບຽບການ cytoskeleton, ແລະ apoptosis.

Phosphorylation ສາມາດໄດ້ຮັບການສັງເກດເຫັນໃນປະເພດຂອງສິ່ງເສດເຫຼືອຂອງ amino, ແຕ່ເປົ້າຫມາຍ phosphorylation ທົ່ວໄປທີ່ສຸດແມ່ນ Serine, ໄພຂົ່ມຂູ່, ແລະສິ່ງເສດເຫຼືອຂອງ tyrosine. phosphothetroSolosine, phosphothreonine, ແລະ phosphoserine ອະນຸພັນສາມາດຖືກນໍາໄປສູ່ການເປັນ peptides ໃນລະຫວ່າງການສັງເຄາະຫຼືສ້າງຕັ້ງຂຶ້ນຫຼັງຈາກການສັງເຄາະ peptide. phosphorylation ເລືອກສາມາດບັນລຸໄດ້ໂດຍໃຊ້ສິ່ງເສດເຫຼືອຂອງງູ, ໄພຂົ່ມຂູ່, ແລະ tyrosine ທີ່ອອກຈາກກຸ່ມປ້ອງກັນ. ບາງ reagents phosphorylation ຍັງສາມາດແນະນໍາກຸ່ມອາຊິດ phosphoric ເຂົ້າໄປໃນ polypeptide ໂດຍ polypeptide ໂດຍການດັດແກ້ Post. ໃນຊຸມປີມໍ່ໆມານີ້, ສະເພາະຂອງເວັບໄຊທ໌ phosphorylation ຂອງ lysine ໄດ້ບັນລຸໄດ້ໂດຍໃຊ້ປະຕິກິລິຍາ staudinger-medience-phosphite (ຮູບທີ 3).

4. myristoyllation ແລະ palmitoylation

Acylation ຂອງ N-Terminal ທີ່ມີອາຊິດໄຂມັນຊ່ວຍໃຫ້ peptides ຫຼືໂປຣຕີນທີ່ຈະຜູກມັດກັບເຍື່ອຈຸລັງ. ລໍາດັບຂອງ myaMayalated ໃນສະຖານີ N-Terminable ເຮັດໃຫ້ທາດໂປຼຕີນໃນຄອບຄົວ SRC ເຮັດໃຫ້ Kinases Family Kinases ແລະດ້ານຫນັງສືຜ່ານແດນຂອງ GAO ຈະຖືກເປົ້າຫມາຍທີ່ຈະຜູກມັດກັບເຍື່ອຫຸ້ມຈຸລັງ. ອາຊິດ myristic ແມ່ນເຊື່ອມຕໍ່ກັບ N-polyinal ຂອງການປະຕິກິລິຍາການຮ່ວມມືກັນໂດຍອີງໃສ່ສະພາບມາດຕະຖານຂອງມາດຕະຖານແລະບໍລິສຸດໂດຍ RP-HPLC.

5. gly colycosylation

Glycometides ເຊັ່ນ: Vancombycin ແລະ Teicolanin ແມ່ນຢາຕ້ານເຊື້ອທີ່ສໍາຄັນສໍາລັບການປິ່ນປົວເຊື້ອແບັກທີເຣຍທີ່ມີຄວາມສໍາຄັນ, ແລະ glycopto ອື່ນໆມັກຈະຖືກນໍາໃຊ້ເພື່ອກະຕຸ້ນລະບົບພູມຕ້ານທານ. ນອກຈາກນັ້ນ, ເນື່ອງຈາກວ່າໃນໄລຍະຫຼາຍ antigon antrobial ແມ່ນ glycosylated, ມັນມີຄວາມຫມາຍທີ່ຍິ່ງໃຫຍ່ໃນການສຶກສາ glycopeceptides ໃນການປັບປຸງຜົນກະທົບດ້ານການປິ່ນປົວຂອງການຕິດເຊື້ອ. ໃນທາງກົງກັນຂ້າມ, ມັນໄດ້ຖືກພົບເຫັນວ່າທາດໂປຼຕີນໃນຈຸລັງຈຸລັງຂອງຈຸລັງໃນຈຸລັງຂຸດຄົ້ນ glycosylation, ເຊິ່ງເຮັດໃຫ້ມີຄວາມສໍາຄັນໃນການຄົ້ນຄວ້າສໍາຄັນໃນການຄົ້ນຄວ້າທີ່ສໍາຄັນ. glycopeptides ໄດ້ຖືກກະກຽມໂດຍວິທີການ FMOC / T-BU. ສິ່ງເສດເຫຼືອຂອງ glyacosed, ເຊັ່ນວ່າໄພທິວທັດແລະການຊັກຊວນ, ມັກຈະຖືກນໍາສະເຫນີໃຫ້ເປັນ polypeptides ໂດຍ pentafluorophenophen ester ester ເປີດໃຊ້ງານ fmocs ເພື່ອປົກປ້ອງອາຊິດ amino.

.. isoprene

isoposteadierylation ເກີດຂື້ນໃນບັນດາສິ່ງເສດເຫຼືອຂອງລະບົບຕ່ອງໂສ້ຢູ່ໃນລະບົບຕ່ອງໂສ້ຂ້າງຄຽງໃກ້ກັບ C-terminal. ທາດໂປຼຕີນຈາກ andoprene ສາມາດປັບປຸງຄວາມເປັນເອກະພາບຂອງຈຸລັງຈຸລັງແລະການໂຕ້ຕອບແບບໂປຣແກຣມທາດໂປຼຕີນ. ທາດໂປຼຕີນຈາກ isoPontalienated ປະກອບມີ phosphatase tyrosine, ຂະຫນາດນ້ອຍ GTAITE, ໂມເລກຸນ, ໂມເລກຸນໂມເລກຸນ, ນິວເຄຼຍ, ນິວເຄຼຍ polypeptes isoprene ສາມາດໄດ້ຮັບການກະກຽມໂດຍໃຊ້ isoprene ໃນຢາງຫຼືໂດຍການແນະນໍາອະນຸພັນ Cystine.

. 7. ການດັດແປງ polyethylene glycol (PEG) ດັດແກ້

ການດັດແກ້ Peg ສາມາດຖືກນໍາໃຊ້ເພື່ອປັບປຸງສະຖຽນລະພາບຂອງທາດໂປຼຕີນຈາກທາດໂປຼຕີນ, ຊີວະພາບແລະການລະລາຍ peptidribution. ການແນະນໍາກ່ຽວກັບຕ່ອງໂສ້ PEG ເພື່ອ peptides ສາມາດປັບປຸງຄຸນສົມບັດການຢາຂອງພວກເຂົາແລະຍັງຍັບຍັ້ງ hydrolysis ຂອງ peptides ໂດຍ enzymes proteolytic. PEP Peptides Peptides ຜ່ານພາກສ່ວນຂ້າມຂອງ Glomerular Caplerary Cross Skep ໄດ້ງ່າຍກວ່າ peptides ປະຊຸມສະໄຫມ, ການຫຼຸດຜ່ອນການເກັບກູ້ຄືນໃຫມ່ຢ່າງຫຼວງຫຼາຍ. ເນື່ອງຈາກວ່າຊີວິດ pepptides peg ທີ່ຍືດເຍື້ອໃນ vivo, ລະດັບການຮັກສາປົກກະຕິສາມາດຮັກສາໄດ້ດ້ວຍຢາທີ່ຕ່ໍາແລະມີຢາເສບຕິດຫນ້ອຍລົງເລື້ອຍໆ. ເຖິງຢ່າງໃດກໍ່ຕາມ, ການດັດແກ້ Peg ຍັງມີຜົນກະທົບທາງລົບ. ປະລິມານຫຼາຍຂອງ peg ປ້ອງກັນບໍ່ໃຫ້ມີເອນໄຊຈາກການເສື່ອມໂຊມ peptide ແລະຍັງຫຼຸດຜ່ອນການຜູກມັດຂອງ peptide ກັບຜູ້ຮັບທີ່ເປົ້າຫມາຍ. ແຕ່ວ່າ PEPTIDE PEG SEPTIDES 'ມັກຈະຊົດເຊີຍໂດຍເຮືອນເຄິ່ງຊີວິດຂອງພວກເຂົາ, ແລະໂດຍຢູ່ໃນຮ່າງກາຍຂອງພວກເຂົາຍາວກວ່າ, peptides peppeher ມີຄວາມເປັນໄປໄດ້ຂອງການຖືກດູດຊຶມເຂົ້າໃນເນື້ອເຍື່ອເປົ້າຫມາຍ. ເພາະສະນັ້ນ, ສະເພາະຂອງ Peg Polymer ຄວນໄດ້ຮັບການປັບປຸງໃຫ້ດີທີ່ສຸດສໍາລັບຜົນທີ່ດີທີ່ສຸດ. ໃນທາງກົງກັນຂ້າມ, peptides peg ສະສົມຢູ່ໃນຕັບເນື່ອງຈາກການເກັບກູ້ລະບຽບການສະຫນັບສະຫນູນ, ເຊິ່ງໄດ້ຮັບໃນ macromolecular syndrome. ເພາະສະນັ້ນ, ການດັດແປງ PEG ຈໍາເປັນຕ້ອງໄດ້ຮັບການອອກແບບໃຫ້ລະມັດລະວັງໃນເວລາທີ່ peptides ໃຊ້ສໍາລັບການທົດສອບຢາ.

ກຸ່ມຕົວປ່ຽນແປງທົ່ວໄປສາມາດສະຫຼຸບໄດ້ໂດຍປະມານ: Amino (-amine) -HIEMOWS, SURDROWYL-FAFTOWS, Succinimal -SC, SuctiTim -SSCM, Succinimide Propetate Propionate -spa, n-hydroxysuccinimide -Nhs, acrylate-achtylate, achterylate, acrylatin, bioTylate-ed (achtylate-achtylate-achtylate, acrylate hydrazide, Alkyn-Alkyne, P-toolineulfonate -ulfonate -Uts succiniemide succatines -ss, ແລະອື່ນໆ. Peg Active Active ໃຊ້ສາມາດບວກກັບອາຊິດ actsamic ຫຼືອາຊິດຂ້າງ glutamic. mal-probed peg ສາມາດໄດ້ຮັບການ conjugated ກັບ mercaptan ຂອງ chains ຂ້າງ cysteine cysteine ທີ່ໄດ້ຮັບການຈໍາແນກ [11]. ຕົວປ່ຽນແປງ PEG ແມ່ນຖືກຈັດປະເພດໂດຍທົ່ວໄປແລ້ວ (ຫມາຍເຫດ: MPEG ແມ່ນ methoxy-peg, ch3o- (Ch2ch2o) N-ch2ch2-oh):

(1) ຕົວປ່ຽນແປງລະບົບຕ່ອງໂສ້ CHEAM PEG
MPEG-SC, MPEG-SCM, MPEG-SPA, MPEG-OTS, MPEG-SC, MPEG-SCE, MDYRALD, MPEG-SS

(2) ຕົວດັດແປງ PEG brivuntctional
HCOO-PEG-COOP-PEG-NH2, NH2, OH-PEG-COOP, OH-PEG-NH2, HCL ·-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-PEG-COOP,

(3) ຕົວດັດແປງ PEG ສາຂາ
(MPEG) 2-NHS, (MPEG) 2-old, (MPEG) 2-NH2, (MPEG) 2-Mal

8. biotinization

Biotin ສາມາດຜູກມັດໄດ້ຢ່າງຫນັກກັບ Avidin ຫຼື Streptavidin, ແລະຄວາມເຂັ້ມແຂງຂອງການຜູກມັດກໍ່ແມ່ນຄວາມໃກ້ຊິດກັບພັນທະບັດທີ່ມີທາດ covalent. peptides biotin-labeled ແມ່ນຖືກນໍາໃຊ້ທົ່ວໄປໃນ impunoassay, histocytochemistry, ແລະ cytometry ທີ່ໄຫຼວຽນຂອງ fluorescence. ພູມຕ້ານທານຕ້ານເຊື້ອໂຣກຜີວຫນັງຕ້ານພູມຕ້ານທານຍັງສາມາດຖືກນໍາໃຊ້ເພື່ອຜູກມັດກັບ peptides biotinated. ປ້າຍຊື່ Biotin ມັກຈະຕິດຢູ່ໃນຕ່ອງໂສ້ຂ້າງຄຽງຫຼືຢູ່ປາຍ. ອາຊິດ 6-aminocaproic ມັກຈະຖືກນໍາໃຊ້ເປັນຄວາມຜູກພັນລະຫວ່າງ peptides ແລະ biotin. ພັນທະບັດແມ່ນມີຄວາມຍືດຫຍຸ່ນໃນການຜູກມັດກັບຊັ້ນໃຕ້ດິນແລະຜູກມັດທີ່ດີກວ່າໃນທີ່ປະທັບຂອງຄໍາເວົ້າທີ່ບໍ່ສຸພາບ.

9. ປ້າຍກໍາກັບ fluorescent

ການຕິດປ້າຍ Fluorescent ສາມາດໃຊ້ໃນການຕິດຕາມ polypeptides ໃນຈຸລັງທີ່ມີຊີວິດແລະການສຶກສາ enzymes ແລະກົນໄກການປະຕິບັດ. Tryptophan (TRP) ແມ່ນ fluorescent, ສະນັ້ນມັນສາມາດຖືກນໍາໃຊ້ສໍາລັບການຕິດສະຫຼາກ intrinsic. ການປ່ອຍອາຍພິດສະພາຂອງ tryptophan ແມ່ນຂື້ນກັບສະພາບແວດລ້ອມຂອງຜູ້ຕິດແມ່ນຫຼຸດລົງແລະຫຼຸດລົງດ້ວຍຄວາມໂປ່ງໃສໃນການຊອກຫາຂອງ Peptide ແລະ Creptor Binding. Fluorescence tryptophan ສາມາດໄດ້ຮັບການສະກັດກັ້ນໂດຍອາຊິດ glateramic ທີ່ມີຄວາມແປກປະຫຼາດ, ເຊິ່ງອາດຈະຈໍາກັດການນໍາໃຊ້ຂອງມັນ. ກຸ່ມ Dansyl chloride (Dansyl) ແມ່ນ fluorescent ສູງທີ່ຜູກກັບກຸ່ມ Amino ແລະມັກຖືກໃຊ້ເປັນປ້າຍ fluorescent ສໍາລັບອາຊິດ amino ຫຼືໂປຣຕີນ.

ການປ່ຽນພະລັງງານດ້ານພະລັງງານຂອງ Floulorescence Resonance (FRT) ແມ່ນມີປະໂຫຍດສໍາລັບການສຶກສາ enzyme. ໃນເວລາທີ່ການນໍາໃຊ້ fret, polyperate ຊັ້ນໃຕ້ດິນປົກກະຕິແລ້ວມີກຸ່ມ fluorescence-labeling ແລະກຸ່ມ fluorescence-fencorescence-andching. ກຸ່ມ Labuorescent Groups ແມ່ນ quenched ໂດຍ quencher ຜ່ານການໂອນພະລັງງານທີ່ບໍ່ແມ່ນ photon. ໃນເວລາທີ່ peptide ໄດ້ຖືກແຍກອອກຈາກ enzyme ໃນຄໍາຖາມ, ກຸ່ມຕິດສະຫຼາກສົ່ງໃຫ້ກຸ່ມ fluorescence.

10. Polypeptides Cage

peptides cage ມີກຸ່ມປ້ອງກັນທີ່ໄດ້ຮັບທີ່ສາມາດກໍາຈັດໄດ້ຢ່າງງ່າຍດາຍເຊິ່ງປົກປ້ອງ peptide ຈາກການຜູກມັດກັບ receptor ໄດ້. ເມື່ອສໍາຜັດກັບລັງສີ UV, peptide ແມ່ນເປີດໃຊ້, ຟື້ນຟູຄວາມເປັນເອກະພາບຂອງມັນໃຫ້ກັບຜູ້ຮັບ. ເນື່ອງຈາກວ່າການເປີດໃຊ້ງານແບບ optical ນີ້ສາມາດຄວບຄຸມໄດ້ຕາມເວລາ, ຄວາມກວ້າງຂວາງ, ຫຼືສະຖານທີ່, peptides cage ສາມາດຖືກນໍາໃຊ້ເພື່ອສຶກສາປະຕິກິລິຍາທີ່ເກີດຂື້ນໃນຈຸລັງ. ກຸ່ມປ້ອງກັນທີ່ຖືກນໍາໃຊ້ຫຼາຍທີ່ສຸດສໍາລັບ Cage Polypertides ແມ່ນ 2-nitrobenyzl Group ແລະອະນຸພັນຂອງພວກເຂົາ, ເຊິ່ງສາມາດນໍາສະເຫນີໃນການສັງເຄາະຂອງ pepino ໂດຍຜ່ານການປ້ອງກັນອາຊິດ amino. ອະນຸພັນອາຊິດ amino ທີ່ໄດ້ຮັບການພັດທະນາແມ່ນ Lysine, Cystine, Serine, ແລະ Tyrosine. ເຖິງຢ່າງໃດກໍ່ຕາມ, aspartate ແລະ Glatamate ອະນຸພັນແລະການນໍາໃຊ້ທົ່ວໄປຍ້ອນວ່າຄວາມອ່ອນໄຫວຕໍ່ກັບ Cyclizing ໃນລະຫວ່າງການສັງເຄາະແລະການເສີຍເມີຍຂອງ peptide.

11. polyantigenic peptide (ແຜນທີ່)

peptides ສັ້ນມັກຈະບໍ່ມີພູມຕ້ານທານແລະຕ້ອງໄດ້ຮັບການບວກກັບທາດໂປຼຕີນຂອງຜູ້ຂົນສົ່ງເພື່ອຜະລິດພູມຕ້ານທານ. Polyantigenic Peptide (ແຜນທີ່) ແມ່ນປະກອບດ້ວຍ peptides ຫຼາຍທີ່ເຊື່ອມຕໍ່ກັບ lysine nuclei, ເຊິ່ງສາມາດສະແດງອອກໃນການກະກຽມëtention pettercy ສູງໂດຍສະເພາະການກະກຽມຄູ່ມືທີ່ມີທາດໂປຼຕີນໃນ peptide. Polypertides ແຜນທີ່ສາມາດຖືກສັງເຄາະໂດຍການສັງເຄາະໄລຍະທີ່ແຂງໃນຢາງຂອງແຜນທີ່. ເຖິງຢ່າງໃດກໍ່ຕາມ, ການຮັກສາທີ່ບໍ່ສົມບູນແບບຜົນໄດ້ຮັບໃນຕ່ອງໂສ້ທີ່ຂາດຫາຍໄປຢູ່ໃນບາງສ່ວນຂອງສາຂາແລະດັ່ງນັ້ນຈຶ່ງບໍ່ສະແດງຄຸນສົມບັດຂອງແຜນທີ່ຂອງແຜນທີ່ຕົ້ນສະບັບ. ໃນຖານະເປັນທາງເລືອກ, peptides ສາມາດກະກຽມແລະບໍລິສຸດແຍກຕ່າງຫາກແລະຫຼັງຈາກນັ້ນບວກກັບແຜນທີ່. ລໍາດັບ peptide ຕິດກັບ Core Peptide ແມ່ນກໍານົດໄດ້ດີແລະມີລັກສະນະງ່າຍໂດຍການສະແດງມະຫາຊົນ.

ສະຫຼຸບ

ການດັດແປງ Peptide ແມ່ນວິທີທີ່ສໍາຄັນຂອງການອອກແບບ peptidening. peptident ທາງເຄມີບໍ່ພຽງແຕ່ສາມາດຮັກສາກິດຈະກໍາດ້ານຊີວະສາດທີ່ສູງເທົ່ານັ້ນ, ແຕ່ຍັງຫລີກລ້ຽງຄວາມເສື່ອມຊາມຂອງພູມຕ້ານທານແລະຄວາມເປັນພິດ. ໃນເວລາດຽວກັນ, ການດັດແປງທາງເຄມີສາມາດເຮັດໃຫ້ peptides peptides ດ້ວຍບາງຄຸນສົມບັດທີ່ດີເລີດ. ໃນຊຸມປີມໍ່ໆມານີ້, ວິທີການຂອງການເປີດໃຊ້ C-H ສໍາລັບການແກ້ໄຂບັນຫາຫຼັງການປ່ຽນແປງຂອງ polyperopides ໄດ້ຖືກພັດທະນາຢ່າງໄວວາ, ແລະມີຜົນສໍາເລັດຫຼາຍຢ່າງ.