ອີງຕາມວິທີການເຊື່ອມຕໍ່ຂອງອາຊິດ amino ແລະ້ໍາຕານ, peptide ້ໍາຕານສາມາດແບ່ງອອກເປັນສີ່ປະເພດ: O glycosylation, C a N glycosylation, dew saccharification ແລະ GPI (glycophosphatidlyinositol).
1. N-glycosylation glycopeptides ແມ່ນປະກອບດ້ວຍ N-acetamide glucose ໃນຕອນທ້າຍຂອງລະບົບຕ່ອງໂສ້ glycan (Glc-Nac) ທີ່ເຊື່ອມຕໍ່ກັບ N atom ໃນກຸ່ມ amide ຂອງຕ່ອງໂສ້ຂ້າງຂອງ Asn ບາງສ່ວນໃນຕ່ອງໂສ້ peptide, ແລະ Asn. ຄວາມສາມາດໃນການເຊື່ອມຕໍ່ລະບົບຕ່ອງໂສ້ glycan ຈະຕ້ອງຕັ້ງຢູ່ໃນ AsN-X-Ser / Thr (X! = P) ໃນ motif ທີ່ສ້າງຂຶ້ນໂດຍສິ່ງເສດເຫຼືອ.້ໍາຕານແມ່ນ N-acetylglucosamine.
N-glycosylation ດັດແປງ glycopeptide ໂຄງສ້າງ
2. ໂຄງສ້າງຂອງ O-glycosylation ແມ່ນງ່າຍດາຍກວ່າ N-glycosylation.glycopeptide ນີ້ໂດຍທົ່ວໄປແມ່ນສັ້ນກວ່າ glycan, ແຕ່ມີປະເພດຫຼາຍກ່ວາ N-glycosylation.Ser ແລະ Thr ໂດຍທົ່ວໄປສາມາດຖືກ glycosylated ໃນຕ່ອງໂສ້ peptide.ນອກຈາກນັ້ນ, ມີ glycopeptides ທີ່ຕົກແຕ່ງດ້ວຍ tyrosine, hydroxyl, ແລະ hydroxyproline glycosylation.ຕໍາແຫນ່ງເຊື່ອມຕໍ່ແມ່ນອະຕອມຂອງອົກຊີເຈນ hydroxyl ຢູ່ໃນລະບົບຕ່ອງໂສ້ຂ້າງຂອງສານຕົກຄ້າງ.ນໍ້າຕານທີ່ເຊື່ອມໂຍງແມ່ນ galactose ຫຼື N-acetylgalactosamine (Gal&GalNAc) ຫຼື glucose/glucosamine (Glc/GlcNAc), mannose/mannosamine (Man/ManNAc), ແລະອື່ນໆ.
O-glycosylation ປັບປຸງໂຄງສ້າງ
3. Glycopeptide O-GlcNAC glycosylation ((N-acetylcysteine (NAC)) (glcnAcN-acetylglucosamine/acetylglucosamine)
glycosylation N-acetylglucosamine (GlcNAc) ດຽວເຊື່ອມຕໍ່ໂປຣຕີນ O-GlcNAc ກັບອະຕອມຂອງອົກຊີເຈນ hydroxyl ຂອງ serine ຫຼື threonine residue ຂອງທາດໂປຼຕີນ.O-GlcNA glycosylation ແມ່ນເຄື່ອງປະດັບ O-GlcNAc monosaccharide ໂດຍບໍ່ມີການຂະຫຍາຍ glycan;ເຊັ່ນດຽວກັນກັບ peptide phosphorylation, O-GlcNAc glycosylation ຂອງ glycopeptides ຍັງເປັນຂະບວນການອອກແບບທາດໂປຼຕີນແບບເຄື່ອນໄຫວ.ການຕົກແຕ່ງ O-GlcNAc ຜິດປົກກະຕິສາມາດເຮັດໃຫ້ເກີດພະຍາດຕ່າງໆເຊັ່ນ: ພະຍາດເບົາຫວານ, ພະຍາດ cardiovascular, tumor, ພະຍາດ Alzheimer ແລະອື່ນໆ.
ຈຸດ glycosylation ຂອງ glycopeptides
ໂຄງສ້າງພື້ນຖານຂອງຕ່ອງໂສ້ polypeptide ແລະນ້ ຳ ຕານແມ່ນເຊື່ອມຕໍ່ກັບຕ່ອງໂສ້ທາດໂປຼຕີນໂດຍພັນທະບັດ covalent, ແລະສະຖານທີ່ເຊື່ອມຕໍ່ຕ່ອງໂສ້ນ້ ຳ ຕານຖືກເອີ້ນວ່າສະຖານທີ່ glycosylation.ເນື່ອງຈາກບໍ່ມີແມ່ແບບທີ່ຈະປະຕິບັດຕາມ biosynthesis ຂອງຕ່ອງໂສ້້ໍາຕານ glycopeptide, ຕ່ອງໂສ້້ໍາຕານທີ່ແຕກຕ່າງກັນຈະຕິດກັບສະຖານທີ່ glycosylation ດຽວກັນ, ນໍາໄປສູ່ອັນທີ່ເອີ້ນວ່າ microscopic inhomogeneity.
Glycosylation ຂອງ glycopeptides
1. ຜົນກະທົບຂອງ glycopeptide glycosylation ກ່ຽວກັບການປິ່ນປົວ - ປະສິດທິພາບຂອງທາດໂປຼຕີນໃນການປິ່ນປົວ.
ໃນກໍລະນີຂອງທາດໂປຼຕີນຈາກການປິ່ນປົວ - ການປິ່ນປົວ, glycosylation ຍັງມີຜົນກະທົບຕໍ່ເຄິ່ງຊີວິດແລະການກໍານົດເປົ້າຫມາຍຂອງຢາໂປຼຕີນໃນ vivo.
2. ການລະລາຍ glycopeptide glycosylation ແລະທາດໂປຼຕີນ
ການສຶກສາໄດ້ສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າລະບົບຕ່ອງໂສ້້ໍາຕານຢູ່ດ້ານຂອງທາດໂປຼຕີນສາມາດປັບປຸງການລະລາຍໂມເລກຸນຂອງທາດໂປຼຕີນ
3. glycopeptide glycosylation ແລະ immunogenicity ທາດໂປຼຕີນ
ໃນອີກດ້ານຫນຶ່ງ, ຕ່ອງໂສ້້ໍາຕານຢູ່ດ້ານຂອງທາດໂປຼຕີນສາມາດເຮັດໃຫ້ເກີດການຕອບສະຫນອງຂອງພູມຕ້ານທານສະເພາະ.ໃນທາງກົງກັນຂ້າມ, ຕ່ອງໂສ້ນໍ້າຕານສາມາດປົກຄຸມບາງພື້ນຜິວຂອງທາດໂປຼຕີນແລະຫຼຸດຜ່ອນພູມຕ້ານທານຂອງມັນ
4. glycopeptide glycosylation ທີ່ເພີ່ມຄວາມຫມັ້ນຄົງຂອງທາດໂປຼຕີນ
Glycosylation ສາມາດເພີ່ມຄວາມຫມັ້ນຄົງຂອງທາດໂປຼຕີນຕໍ່ສະພາບ denaturation ຕ່າງໆ (ເຊັ່ນ: denaturants, ຄວາມຮ້ອນ, ແລະອື່ນໆ) ແລະຫຼີກເວັ້ນການລວບລວມຂອງທາດໂປຼຕີນ.ໃນຂະນະດຽວກັນ, ຕ່ອງໂສ້ນໍ້າຕານຢູ່ດ້ານຂອງທາດໂປຼຕີນຍັງສາມາດກວມເອົາບາງຈຸດເຊື່ອມໂຊມຂອງໂປຣຕີນຂອງໂມເລກຸນທາດໂປຼຕີນ, ດັ່ງນັ້ນການເພີ່ມຄວາມຕ້ານທານຂອງທາດໂປຼຕີນຕໍ່ທາດໂປຼຕີນ.
5. glycopeptide glycosylation ທີ່ມີຜົນກະທົບຕໍ່ກິດຈະກໍາທາງຊີວະພາບຂອງໂມເລກຸນທາດໂປຼຕີນ
ການປ່ຽນແປງ glycosylation ທາດໂປຼຕີນຍັງສາມາດເຮັດໃຫ້ໂມເລກຸນທາດໂປຼຕີນເພື່ອສ້າງກິດຈະກໍາທາງຊີວະພາບໃຫມ່
ເວລາປະກາດ: ສິງຫາ-03-2023